Биология 10 класс учебник Пасечник, Каменский ответы – страница 69

• Тип: ГДЗ, Решебник.
• Авторы: Пасечник В. В., Каменский А. А., Рубцов А. М.
• Часть: без частей.
• Год: 2026.

• Серия: Школа России (ФГОС).
• Издательство: Просвещение.

Автор

Материал подготовила:

Юлия Иванова

   При подобном взаимодействии происходит образование пептидной связи (рис. 31) с выделением молекулы воды, поэтому образовавшееся соединение называют пептидом. Если он состоит из двух аминокислот, то его называют дипептидом, из трёх — трипептидом и т. п. Как правило, молекулы белков представляют собой полипептиды, содержащие сотни и тысячи аминокислотных остатков.

Рис. 31. Образование пептидной связи

   Белковые молекулы представляют собой не беспорядочно построенные полимеры различной длины: каждая из них является определённой последовательностью аминокислот, которая определяется структурой гена, кодирующего данный белок. Впрочем, порядок расположения аминокислотных остатков в молекуле белка определяет только его первичную структуру, или, как сказали бы химики, его формулу. Точно так же как с помощью 33 букв, входящих в русский алфавит, создаётся огромное количество слов, с помощью 20 аминокислот можно создать множество белков, различающихся как по количеству входящих в их состав аминокислот, так и по их последовательности. Общее число различных белков, встречающихся у всех видов живых организмов, составляет величину порядка 10¹⁰–10¹².
   Полипептидная цепь является достаточно гибкой молекулой, поскольку в ней возможно свободное вращение атомов вокруг многих связей. Теоретически белковая молекула может укладываться разными способами, принимая большое число различных форм (конформаций). Однако большинство клеточных белков в неповреждённом (нативном) состоянии могут существовать только лишь в одной, характерной для данного полипептида, конформации. Она определяется тем, как сворачивается полипептидная цепь в растворе, а это, в свою очередь, зависит от последовательности в ней аминокислот. Большое количество связей между разными группами аминокислотных остатков делает структуру белка достаточно стабильной.
   Сравнение пространственной структуры белков показало, что, хотя конформация каждого из них уникальна, в разных белковых молекулах встречаются участки, где аминокислотные цепи уложены одинаково. Особенно часто встречаются два способа укладки, которые стабилизируются регулярными водороными связями между NH- и CO-группами, участвующими в образовании пептидных связей — альфа-спираль и бета-структура (бета-складчатый слой).
   Спиральная структура формируется при закручивании полипептидной цепи вокруг самой себя с образованием жёсткого цилиндра. Она стабилизируется водородными связями между NH-группами, находящимися на одном витке, и CO-группами, расположенными на другом витке спирали (рис. 32).

Рис. 32. Первичная и вторичная структуры белка: 1 — первичная структура белка, 2 — два способа укладки вторичной структуры

   Складчатый слой формируется двумя параллельными участками цепи. Он стабилизируется за счёт водородных связей между такими же группами. Хотя эти связи слабее ковалентных, их большое количество делает альфа-спирали или бета-складчатые слои достаточно прочными. Появление на отдельных участках полипептидной цепи альфа-спиралей и бета-структур приводит к формированию вторичной структуры белка.
   После образования подобной конформации спиральные участки и бета-слои подвергаются дальнейшей укладке, в результате чего растворимые белки

Продолжение на следующей странице